Was ist das allosterische schrittmacherenzym?

Gefragt von: Adalbert Reichert  |  Letzte Aktualisierung: 21. August 2021
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1 Definition
Von einem Schrittmacherenzym spricht man, wenn ein Enzym die biochemische Reaktion katalysiert, die der geschwindigkeitsbestimmende Schritt (committed step) einer Reaktionskette mit mehreren Enzymen ist.

Welches Enzym ist das Schrittmacherenzym?

Beispiele für Schrittmacherenzyme sind: Phosphofructokinase (Glykolyse), Acetyl-Coenzym-A-Carboxylase (Synthese von Fettsäuren), Glucose-6-phosphat-Dehydrogenase (Pentosephosphatzyklus), Fructose-1,6-bisphosphatase (Fructose-1,6-diphosphat; Gluconeogenese), 5-Aminolävulinat-Synthase (Synthese der Porphyrine), ADP- ...

Was ist eine Schrittmacherreaktion?

Schrittmacherreaktionen/Schrittmacherenzyme

Gibt es in einem Stoffwechselweg mehrere Schlüsselreaktionen, so wird die langsamste Reaktion (die damit die Geschwindigkeit bestimmt) als Schrittmacherreaktion bezeichnet. Das Enzym welches diese Reaktion katalysiert, wird auch als Schrittmacherenzym bezeichnet.

Was macht die Phosphofructokinase?

Phosphofructokinase (PFK, auch Fructose-6-phosphat-kinase genannt, EC2. 7.1.11) ist der zentrale Schalter in der Glykolyse. Die verfügbare Energie der Zelle (ATP, Citrat, NADH/H+) bzw. des Organismus (Blutglucose) wird hier eingestellt.

Was ist die Enzymregulation?

Enzyme dürfen im Organismus nicht permanent wirksam sein, weil ansonsten alle biochemischen Reaktionen gleichzeitig mit relativ hoher Geschwindigkeit ablaufen würden. Zum einen hängt die Enzymaktivität von der Temperatur, dem pH-Wert und der Konzentration des Substrats ab.

Allosterische Regulation + Endprodukthemmung - Enzymregulation [5/6] - [Biologie, Oberstufe]

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Wie kann die Enzymaktivität reguliert werden?

Enzyme können durch andere Moleküle reguliert werden, die ihre Aktivität entweder erhöhen oder reduzieren. Moleküle, die die Aktivität eines Enzyms erhöhen, werden Aktivatoren genannt. Moleküle, welche die Aktivität eines Enzyms reduzieren, heißen Inhibitoren.

Was versteht man unter allosterischer Hemmung?

Die allosterische Hemmung ist eine Art der Enzymhemmung . Hier bindet ein Inhibitor (Hemmstoff) an eine Stelle des Enzyms , der räumlich vom aktiven Zentrum entfernt liegt. Die Stelle nennst du allosterisches Zentrum.

Warum wird Phosphofructokinase reguliert?

Phosphofructokinase regelt als allosterisches Enzym die ADP/ATP-Produktion. Das Schlüsselenzym Phosphofructokinase verhindert, dass Körpersubstanz über das notwendige Maß hinaus veratmet wird. Steigt die ATP- und Citratproduktion an, dann wird sie durch das Enzym gehemmt.

Wie wird die Phosphofructokinase reguliert?

Die Phosphofructokinase-1 (PFK-1) ist ein Schlüsselenzym der Glykolyse, durch die Regulation ihrer Aktivität wird gleichsam die Aktivität der Glykolyse gesteuert. ... Die Phosphofructokinase-1 wird durch ATP, NADH, und Citrat gehemmt, und durch ADP und AMP stimuliert.

Was bedeutet Allosterisch aktiviert?

Allosterische Umwandlung wird durch allosterische Effektoren bewirkt, die im Fall von allosterisch regulierten Enzymen nicht identisch mit dem Substrat sind. ... Die Aktivierung eines Proteins durch einen allosterischen Effektor bezeichnet man als allosterische Aktivierung oder als positiven allosterischen Effekt.

Was bringt gluconeogenese?

Das Nervensystem, die Erythrozyten und das Nierenmark sind auf Glukose als Energielieferanten angewiesen. Daher muss auch im Fall der Nahrungskarenz ein Weg zur Bereitstellung von Glukose vorliegen - die Gluconeogenese.

Welche Enzyme sind Phosphoryliert aktiv?

Enzyme der Glukoneogenese sind phosphoryliert aktiv.

Was ist die Endprodukthemmung?

Endprodukthemmung, ein wichtiger Mechanismus zur schnellen Regulation des Stoffwechsels durch reversible Enzymhemmung. Ein am Ende einer Stoffwechselsequenz gebildetes Produkt wirkt als negativer Effektor (Inhibitor) auf ein am Anfang der Reaktionsfolge lokalisiertes, meist allosterisches Enzym.

Was ist eine Stoffwechselkette?

Stoffwechselkette, Stoffwechselbahn, engl. metabolic pathway, ein enzymkatalysierter linear angeordneter Stoffwechselweg, wie z. B. die Glycolyse.

Warum katalysieren allosterische Enzyme?

Häufig katalysieren allosterische Enzyme den ersten Schritt einer Biosynthesekette und werden durch das Endprodukt der entsprechenden Biosynthesekette allosterisch gehemmt (allosterische Endprodukthemmung) ( vgl. Abb. ).

Wie wird die glykolyse reguliert?

Die Hemmung erfolgt durch Alanin, ATP, Kohlenhydratmangel und Citrat. Schließlich gehört auch das Enzym Pyruvatdehydrogenase zur Regulation der Glykolyse. Sie wird durch Kohlenhydratüberschuss aktiviert, wie auch ADP, Pyruvat und weitere. ... Bei der inaktiven Form sind es ATP, NADH+H+, Insulin und Acety-CoA.

Wieso hemmt Alanin die pyruvatkinase?

Durch eine hohe Energieladung in der Zelle (hohe ATP-Konzentration) und die Anwesenheit von Alanin wird die Pyruvatkinase inhibiert. ... Ist der Glucosespiegel im Blut niedrig, bewirkt das Hormon Glucagon die Phosphorylierung der Pyruvatkinase, welche dadurch an Aktivität verliert.

Warum wird durch die Regulation der ZellAtmung der Gesamtstoffwechsel einer Zelle reguliert?

Ziel der ZellAtmung ist es, aus der Glukose Energie in Form von ATP zu erzeugen. ... Die Regulation der Zellatmung sorgt dafür, dass Energie nicht verschwendet, sondern z.B. in Form von chemischen Speicherstoffen wie Glukose, Stärke oder das ungeliebte Fett gespeichert werden.

Warum hemmt Citrat glykolyse?

Citrat. Citrat, das erste Produkt des Citratzyklus, kann auch PFK hemmen. Wenn sich Citrat ansammelt, ist dies ein Zeichen dafür, dass sich die Glykolyse verlangsamen kann, da der Citratzyklus gesichert ist und nicht mehr Brennstoff benötigt wird.