Wieso hemmt isoleucin nur ein enzym?
Gefragt von: Berta Reimer | Letzte Aktualisierung: 25. November 2021sternezahl: 5/5 (52 sternebewertungen)
Nichtkompetitive Hemmung: Der Inhibitor bindet außerhalb des aktiven Zentrums bzw. der Substratbindestelle. Isoleucin-Biosyntheseweg ? die erste Enzymreaktion wird vom Endprodukt gehemmt. Das Endprodukt Isoleucin bindet nichtkompetitiv an das Enzym der ersten Reaktion und hemmt diese.
Warum wird ein Enzym gehemmt?
Aktivatoren erhöhen die Aktivität von Enzymen, d. h. sie fördern die durch das Enzym katalysierte Reaktion. Inhibitoren beeinflussen das Enzym negativ. Sie senken die Aktivität und somit hemmen sie die durch das Enzym katalysierte Reaktion. Das wird Enzymhemmung genannt.
Warum ist die Enzymhemmung wichtig?
Auch der Bindungsort am Enzym kann vom aktiven Zentrum, an dem das Substrat bindet, bis hin zu anderen Stellen, die für die Aktivität des Enzyms wichtig sind, variieren. Enzymhemmung spielt eine wichtige Rolle bei der Regulation des Stoffwechsels in allen Lebewesen.
Wann wird ein Enzym gehemmt?
Wenn außer dem Substrat andere Stoffe an das Enzym binden, kann die Aktivität gehemmt werden. Grundsätzlich gibt es die kompetitive Hemmung, auch isosterische Hemmung genannt, die allosterische Hemmung, die nicht kompetetiv ist und eine irreversible Hemmung durch chemische Veränderung des Enzyms.
Was passiert bei der nicht kompetitiven Hemmung?
Bei der nichtkompetitiven Hemmung bindet der Inhibitor nicht an das aktive Zentrum des Enzyms. Daher kann das Substrat weiterhin mit dem Enzym-Inhibitor-Komplex eine Reaktion eingehen - die normale Enzymreaktion findet jedoch nicht statt, so dass keine Produkte entstehen.
Enzymhemmung einfach erklärt: Kompetitive, Allosterische und unkompetitive Hemmung